Además de estos gustos culinarios, los investigadores
encontraron que los fore padecían una rara enfermedad que ellos denominaban kuru, que significa “enfermedad de la
risa”. El kuru llegó a ser una auténtica epidemia entre los fore. En algunos
poblados fue la causa de muerte más frecuente. Afectaba sobre todo a las mujeres de la tribu: era ocho veces más frecuente
en mujeres, niños pequeños y ancianos que en los hombres. Menos del 10% de las
mujeres sobrevivían más allá de la edad de procreación. Los síntomas del kuru
comenzaban con problemas al andar, temblores, pérdida de la coordinación y
dificultad en el habla. Los síntomas continuaban con movimientos bruscos,
accesos de risa incontrolada, depresión y lentitud mental. En la fase terminal,
el paciente padecía incontinencia, dificultad para deglutir y úlceras
profundas. Se trataba por tanto de una grave enfermedad neurológica.

Los fore de Nueva Guinea han sido la última tribu que
practicaba el canibalismo

Aunque el kuru no afectaba a otras tribus aborígenes del
país, los investigadores descartaron que fuera una enfermedad hereditaria: se
extendió muy rápidamente entre los fore durante el siglo XX y no podían ser
todos descendiente de un único individuo. En seguida se relacionó con el
canibalismo, que solo practicaban los fore. Desde que se les convenció de que
es mejor no comerse a los familiares, el kuru desapareció prácticamente en una
generación.  No se ha visto ningún caso
en los nacidos desde 1957, cuando se acabó con el canibalismo. Sin embargo, como
el periodo de incubación de la enfermedad es de varias décadas, todavía puede
aparecer algún caso aislado, en personas ancianas que practicaron el
canibalismo siendo niños.

Uno de los pioneros investigadores del kuru fue el virólogo Daniel C. Gadjusek. Para demostrar que
era una enfermedad infecciosa transmisible que se contraía por comer cerebros
humanos,  inoculó en el cerebro de chimpancés sanos suspensiones de
cerebros de pacientes muertos por kuru. Como el periodo de incubación de la
enfermedad es tan largo, tuvo que esperar casi dos años para ver que los
chimpancés enfermaron con los mismos síntomas que el kuru. Estos experimentos
llevaron a la conclusión de que el kuru estaba causado por un agente infeccioso
que, en ese momento, se pensó que podía ser un virus latente. En aquellos años
se creía que algunas enfermedades estaban causadas por un tipo de virus todavía
no identificados con periodos de incubación muy largos, incluso de varios años,
eran las denominadas enfermedades por virus “lentos” . Se comprobó que los
síntomas del kuru eran muy similares a los de las encefalopatías espongiformes, como el scrapie o “tembladera” de las  ovejas y la enfermedad neurodegenerativa humana de Creutzfeldt-Jakob. Gajdusek sugirió que tanto el kuru como la
enfermedad de Creutzfeldt-Jakob estaban causadas por un agente infeccioso
todavía no identificado. Se ha sugerido que el kuru comenzó cuando los
aborígenes se comieron a un misionero que falleció de la enfermedad de
Creutzfeldt-Jakob. Daniel C. Gadjusek recibió el premio Nobel de Medicina en 1976.

Unos años antes, en 1972, el joven Stanley B. Prusiner comenzó su investigación para intentar aislar
al agente infeccioso que causaba estas enfermedades. Diez años después,
Prusiner y su equipo aislaron una proteína infecciosa del cerebro de un animal enfermo a
la que denominaron prion, del inglés
proteinaceous infectious particle. Al
principio, la comunidad científica fue muy crítica con la hipótesis de
Prusiner, ya que según él este agente infeccioso no tenía ni DNA ni RNA. 

Según
Prusiner, existían dos formas de la proteína: la proteína prion normal (PrPc) y la proteína prion infecciosa (PrPsc). La forma infecciosa de la proteína prion
tiene alterada su estructura y se pliega de manera incorrecta. Cuando un prion
infeccioso PrPsc entra en un organismo sano interacciona con la proteína prion
normal PrPc que  existe en el organismo, y la modifica cambiando su estructura
 convirtiéndola en prion infeccioso. Esto provoca una reacción en cadena
que produce grandes cantidades de la proteína prion infecciosa que se acumula y
causa la enfermedad (dibujos originales de Heber
Longás).

Stanley B. Prusiner recibió el premio Nobel de Medicina en 1997. En la fotografía en una conferencia en la Universidad de Navarra en 2001.

Hoy sabemos que los priones, y no los virus, son responsable
de las encefalopatías espongiformes
transmisible (EET), como el scrapie y la encefalopatía espongiforme bovina
(la famosa enfermedad de “las vacas locas”) o el kuru, la enfermedad de
Creutzfeldt-Jakob, de Gerstmann-Straussler-Scheinker o el insomnio familiar
fatal en humanos.

El canibalismo no es nada saludable, entre otras muchas
razones, porque puede causar el kuru. Algo parecido ocurrió con la crisis de
las “vacas locas” a finales de los 80. A las vacas se les alimentaba con piensos
ricos en proteínas de origen animal. De esta forma engordaban antes y producían
más carne. La encefalopatía espongiforme bovina ocurrió por un cambio en el
sistema de fabricación de estos piensos, que se preparaban con carcasas, restos
y vísceras de animales (ovejas y vacas, principalmente). El nuevo sistema de
fabricación no inactivaba los priones infecciosos presentes en los piensos. En
realidad estábamos dando de comer a las vacas restos de vacas, y pasó lo mismo que
a los de la tribu fore. Si las vacas hubieran comido hierba en vez de pienso fabricado
con restos de vacas no se habrían vuelto locas. Y si los fore hubieran
celebrado los funerales de una forma un poco más civilizada y no se hubieran
comido los sesos del difunto, no habrían contraído la “enfermedad de la risa”.

Te dejo un enlace a un video-reportaje sobre el kuru (en
inglés, 52:10). ADVERTENCIA: ojo, algunas descripciones de los ancianos de la
tribu fore son desagradables.

La forma infecciosa de la proteína prion tiene alterada su estructura y se pliega de manera incorrecta. Cuando un prion infeccioso (PrPsc) entra en un organismo sano interacciona con la proteína prion normal (PrPc) que  existente en el organismo, y la modifica cambiando su estructura  convirtiéndola en prion infeccioso. Esto provoca una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion infecciosa que se acumula y causa la enfermedad (dibujos originales de Heber Longás).

How prions arise

Los priones pueden pasar de una especie animal a otra. En 1996 se detectaron casos de una variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob en humanos causada por la exposición a la encefalopatía espongiforme bovina. Aunque en un principio esto creó una gran alarma sanitaria y social, afortunadamente la transmisión de la enfermedad de la vacas al hombre no ha sido tan importante. De hecho, los priones pueden pasar de una especie a otra pero con mucha dificultad y de forma muy poco eficaz. Un fenómeno que se conoce como efecto barrera entre especies.

Sin embargo, ahora un grupo de investigadores han publicado en Science un trabajo en el que comparan la habilidad de distintos tejidos del cuerpo para transmitir los priones entre diferentes especies animales. Para ello, han trabajado con ratones transgénicos que expresan las proteínas priónicas ovinas y humanas, y han comparado la capacidad de su tejido linfoide (el bazo, los ganglios, las amígdalas, …) y del cerebro para replicar y transmitir los priones. Los experimentos con priones, además de complejos, requieren largos tiempos de incubación, en algunos casos tuvieron que esperan 600 días. Los resultados demuestran que el tejido linfoide es más eficaz que el cerebral para transmitir los priones de una especie a otra. Con ello demuestran que la barrera entre especies (o la eficacia de transmitir los priones) depende del tipo de tejido infectado.

Todos los estudios anteriores sobre transmisibilidad de los priones entre especies se han hecho con tejido cerebral, por ello este trabajo podría tener impacto en las estimaciones del número de portadores de las enfermedades priónicas.

Facilitated Cross-Species Transmission of Prions in Extraneural Tissue. V. Béringue, et al. 2012. Science, Vol. 335 no. 6067 pp. 472-475.

doi: 10.1126/science.1215659