Por qué algunas colonias bacterianas son coloreadas

Amarillo, rojo, violeta, verde azulado… Una placa de cultivo puede parecer la paleta de colores de un pintor. Muchas colonias bacterianas son blanquecinas o de tonos crema, otras presentan colores llamativos. Detrás de esa diversidad hay moléculas que intervienen en la vida de los microorganismos: los pigmentos. Algunos ayudan a soportar la radiación solar, otros contribuyen a conseguir nutrientes, defenderse o aprovechar la energía de la luz.

Los pigmentos

Un pigmento es una sustancia química que absorbe determinadas longitudes de onda de la luz. Cuando recibe luz blanca, el pigmento absorbe unas determinadas longitudes de onda y refleja o transmite otras. Esa luz reflejada es la que llega a nuestros ojos y determina el color que percibimos.

Una bacteria aislada suele resultar prácticamente transparente al microscopio óptico (por eso las teñimos con colorantes). Sin embargo, cuando millones de células se juntas formando una colonia, sus pigmentos pueden hacerse visibles.

No todos los pigmentos microbianos pertenecen a la misma familia química. Entre ellos hay carotenoides (pigmentos orgánicos liposolubles de colores amarillos, naranjas y rojos), las fenazinas, como la piocianina (compuestos heterocíclicos nitrogenados con dos anillos de benceno fusionados a un anillo de piracina, presentan una amplia variedad de colores vivos y suelen ser fluorescentes), u otros como la prodigiosina (de color rojo intenso) y la violaceína (derivado del triptófano, de color violeta intenso). Existen además proteínas asociadas a moléculas que absorben luz, como las rodopsinas. La mayoría de los pigmentos microbianos son biodegradables y no son tóxicos.

Tampoco el color es una propiedad invariable de una especie. La capacidad de producir un pigmento puede cambiar entre cepas, y su expresión depende de las condiciones ambientales y de crecimiento. Por eso, no todas las bacterias de una misma especie presentan siempre el mismo aspecto.

Un recorrido por la paleta microbiana

Amarillo, de Staphylococcus aureus. Su nombre alude al tono dorado que pueden presentar sus colonias. El principal responsable es la estafiloxantina, un carotenoide. Este pigmento no es un simple adorno: actúa como un escudo que contribuye a proteger a la bacteria frente a sustancias oxidantes que generan las células del sistema inmunitario, y le proporciona una mayor estabilidad a la membrana frente a péptidos antimicrobianos.

Azul y amarillo verdoso, de Pseudomonas. En Pseudomonas aeruginosa pueden intervenir varios pigmentos. La piocianina de color azul y la pioverdina de color amarillo verdosa fluorescente. Esta combinación de pigmentos contribuye al aspecto verdoso característico de los cultivos de Pseudomonas. Son moléculas distintas y con funciones diferentes: la piocianina es un factor de virulencia, puede penetrar en las células, generar estrés oxidativo y dañar los tejidos, especialmente el epitelio respiratorio; la pioverdina es un sideróforo, una molécula que una muy alta afinidad por el hierro que le permite a la bacteria obtener este nutriente.

Rojo, de Serratia marcescens. Algunas cepas Serratia, Streptomyces o Vibrio pueden producir prodigiosina, un pigmento rojo muy intenso. En Serratia, su síntesis depende de la temperatura (se inhibe a los 37 °C y se produce activamente entre 28-32 °C). La prodigiosina puede inhibir el crecimiento de otros microorganismos. El nombre proviene del latín prodigium (maravilla o milagro), ya que en la Edad Media las apariciones de manchas rojas similares a la sangre en el pan consagrado se atribuida a milagros cuando en realidad eran debidas al crecimiento de Serratia marcescens y la producción de este pigmento.

Amarillo-marrón, de algunas cianobacterias. Algunas acumulan escitonemina en la envoltura. Este pigmento puede conferir tonos pardos y funciona como un mecanismo de defensa natural contra la radiación ultravioleta (rayos UVA).

Del rojo al púrpura, de Halobacterium salinarum. Algunas arqueas que viven en ambientes hipersalinos producen bacterioruberina, un carotenoide rojo intenso, y bacteriorrodopsina, una proteína de la membrana de color púrpura. La bacteriorrodopsina contiene una molécula de retinal y es capaz de utilizar la energía luminosa para generar energía.

¿Para qué sirven estos colores?

Como estamos viendo, algunos de estos pigmentos sirven para protegerse de la luz y del daño oxidativo. La luz puede ser una fuente de energía, pero también causar daños. Algunos pigmentos actúan como pantallas interceptando parte de la radiación ultravioleta antes de que alcance las células y ayudan a limitar el daño fotooxidativo. Por eso, es relativamente frecuente que bacterias ambientales den lugar a colonias coloreadas.

Crecimiento bacteriano sobre placas de Agar Tripticasa Soja (TSA) con carbón activo al 2%. El carbón activo se añade para darle el color negro a las placas y así aumentar el contraste de color. Tras sembrar por agotamiento por estrías distintas levaduras (Rhodoturula, Candida, Saccharomyces), las placas se dejaron abiertas para favorecer la contaminación ambiental. (Autores: Miriam Salvador, Rosario Urdaci, Ignacio López-Goñi, Departamento de Biología Molecular, Universidad de Navarra).

Pero las funciones de los pigmentos bacterianos son muy variadas. Las células del sistema inmunitario utilizan sustancias oxidantes para atacar a los microorganismos. Algunos pigmentos pueden ser un factor de virulencia que permitan a la bacteria sobrevivían al ataque de los macrófagos. En otros casos, como el de la pioverdina, actúan como un sistema para capturar el hierro del entorno (elemento esencial) e incorporarlo al interior de la bacteria; como defensa contra otras bacterias competidoras (como la prodigiosina); o como un sistema para aprovechar la energía luminosa (como la bacteriorrodopsina).

Una colonia coloreada es, por tanto, algo más que una mancha bonita sobre la placa de agar. Su amarillo, rojo o violeta puede ser la pista visible de una estrategia para sobrevivir.

Hace unas semanas, Jacob Coxon, investigador británico de inteligencia artificial, renunció a su puesto en Anthropic, uno de los principales desarrolladores de IA, mientras exponía varias inquietudes éticas. Según este científico, las empresas de inteligencia artificial están compitiendo para desarrollar tecnologías sobrehumanas que podrían poner en riesgo la vida de las personas. En unas declaraciones que dieron la vuelta al mundo (gracias a la IA): «Las personas que están construyendo IA creen sinceramente que podría matarnos a todos para finales de la década”.

Aunque es cierto que todos vamos a morir, en palabras del profesor Diego Borro, catedrático de Ciencias de la Computación e Inteligencia Artificial de la Universidad de Navarra, “La respuesta corta, desde el rigor científico, es que no seremos aniquilados por un superordenador consciente al estilo de Terminator. El peligro real de la inteligencia artificial no es que se vuelva malvada ni que desarrolle voluntad propia. El riesgo es que haga exactamente aquello para lo que ha sido programada, pero sin el contexto, la ética ni la supervisión humana indispensables”. (…). “La inteligencia artificial es una de las herramientas con mayor potencial para hacer avanzar la medicina, la ciencia y la sostenibilidad en la historia de la humanidad. Pero, para que esa promesa se cumpla, debemos ser conscientes de los fallos de diseño que hoy oscurecen su impacto positivo”. (…). “Así, el verdadero reto de nuestra época no es evitar que las máquinas piensen como humanos, sino garantizar que quienes diseñamos el futuro no olvidemos jamás lo que nos hace verdaderamente humanos”.

Contar historias nos hizo humanos

En la cueva de Qesem, en Israel, se ha identificado un hogar central (de hace unos 300.000 años) alrededor del cual se organizaban actividades como el procesamiento y consumo de alimentos. Los análisis microscópicos de los sedimentos han revelado capas superpuestas de ceniza: se había encendido fuego repetidamente en el mismo lugar. Era un punto recurrente de actividad dentro de la cueva. Esto permite interpretar el fuego como un lugar de encuentro y de interacción social. No sabemos qué se decían, las palabras no fosilizan, pero es posible que aquellas reuniones grupales, familiares, alrededor de un fuego compartiendo alimentos, favorecieran la transmisión de experiencias y de relatos, y comenzamos a contar historias.

Llevamos miles de años contado historias. El lenguaje oral es, en parte, lo que nos ha hecho humanos. Siglos después, con la aparición del alfabeto, escribir esas historias, transformó nuestra forma de aprender. La escritura nos permitió volver sobre nuestras palabras, examinarlas, corregirlas y discutirlas con otros. Nos hizo pensar, reflexionar, nos hizo más humanos. Y unos siglos más tarde, la imprenta facilitó la difusión, comparación y conservación de los textos clásicos. La escritura ya permitía fijar una idea; la imprenta multiplicaba los lectores que podían examinarla y responder a ella. Esa mayor circulación favoreció que una discusión continuara entre personas alejadas y a lo largo de generaciones. Esta vez, leer nos hizo más humanos.

La educación de un niño no reproduce paso a paso la historia de la humanidad. Pero hay algo en ese recorrido que nos resulta familiar: antes de leer por nuestra cuenta, otros nos han hablado, nos han escuchado y nos han contado historias. Después, la lectura y la escritura se van alimentando mutuamente. Por eso, volver a contar cuentos a nuestros hijos o a nuestros nietos, es la mejor manera de que se aficionen a la lectura. Y la lectura amplía nuestro horizonte, va más allá de nuestro entorno y de nuestro tiempo: podemos conversar con alguien que vivió hace siglos o acercarnos a una vida muy distinta de la nuestra. Leer exige dedicar tiempo a comprender. Frente a la impaciencia por obtener una respuesta inmediata, la lectura ofrece un espacio para sostener una pregunta. En un mundo donde resulta cada vez más fácil obtener un resumen o una respuesta, leer es dedicar tiempo a recorrer un razonamiento, discutirlo y decidir qué pensamos nosotros. Leer nos ayuda a pensar.

Ser plenamente humanos

La IA puede darnos las respuestas, pero lo importante son las preguntas. Frente a la amenaza de la IA, necesitamos tiempo para volver a lo que nos hace plenamente humanos. Tenemos un cuerpo, una historia, unos vínculos, una vida. La IA puede producir textos, imágenes o música, una cosa es generar una conversación sobre la amistad y otra muy diferente es tener un amigo.

Para evitar que la IA acabe con la humanidad en la próxima década, tenemos que volver a ser plenamente humanos, tenemos que sentir el mundo con el cuerpo, el frío de la mañana en la cara, el olor de la tierra mojada, el cansancio después de caminar, o el placer de una comida (si es con amigos, mucho mejor). Tenemos que querer a alguien y sentir que nos quieran, echar de menos, buscar compañía, acompañar a un enfermo, sostener una mano, quedarse junto a alguien, aunque no podamos solucionar su problema. Tenemos que vivir el paso del tiempo, cumplir años, recordar la infancia, saber que algunas oportunidades no vuelven y que nuestra vida tiene un final. Tenemos que asombrarnos como un niño, mirar un insecto, el cielo o una célula al microscopio y sentir curiosidad por algo que hasta entonces nos había pasado inadvertido. Tenemos que sentirnos vivos, cantar por alegría, escribir una poesía o pintar un lugar que amamos. Pasear por el campo, disfrutad de un atardecer, de una noche estrellada, ver un eclipse, bañarnos en el mar, abrazar un árbol. Reírnos juntos, llorar juntos, compartir una historia, contar lo que nos pasa. Tomar decisiones, sentir arrepentimiento, pedir perdón, regalar flores, decir que te quiero. Pasear sin destino, perder el tiempo, estar en silencio, mirar por la ventana, bailar, conversar durante una sobremesa que se alarga. Tenemos que volver a ser como niños. Contar cuentos, escribir y leer. Ser plenamente humanos.

Resumen de la conferencia La ciencia de educar, el arte del sentido común con motivo de la XII Lección «Los fines de la educación». Pamplona, 21 de octubre de 2026.

No sé si la IA va a acabar con la humanidad, pero de momento investigadores de Stanford University y el Arc Institute publicaron en agosto en Science un resultado sorprendente: utilizaron una inteligencia artificial (IA) para diseñar genomas completos de bacteriófagos, virus que infectan bacterias. Algunos de esos genomas fueron sintetizados en el laboratorio y dieron lugar a virus funcionales capaces de infectar y reproducirse en la bacteria Escherichia coli.

No significa que una IA pueda diseñar seres vivos a la carta. Estamos muy lejos de eso… o no. Pero sí demuestra algo importante: un modelo entrenado con enormes cantidades de secuencias de ADN puede aprender algunas de las reglas que organizan un genoma y utilizarlas para proponer secuencias nuevas que funcionan en el mundo real.

Del lenguaje humano al lenguaje del ADN

Los investigadores utilizaron Evo 1 y Evo 2, dos grandes modelos de lenguaje genómico. La idea es similar a la de ChatGPT, pero en lugar de aprender de palabras y textos, Evo aprende de secuencias de ADN. Su alfabeto tiene solo cuatro letras (A, G, C y T) y durante el entrenamiento intenta predecir qué nucleótido debería aparecer a continuación. Después de analizar millones de genomas, el modelo acaba identificando regiones asociadas a genes, secuencias reguladoras, secuencias que codifican proteínas y entendiendo cómo es la organización genómica.

De la misma manera que ChatGPT entiende el lenguaje con palabra y es capaz de escribir textos con sentido, Evo 2 entiende el lenguaje del ADN y escribe genomas con sentido.

En 2024, Evo 1 fue entrenado con 2,7 millones de genomas de bacterias, arqueas y bacteriófagos. Este mismo año 2026, la nueva versión Evo 2 ha ampliado enormemente la cantidad y diversidad de secuencias analizadas y la longitud de ADN que puede analizar: contiene más de 40.000 millones de parámetros, ha sido entrenada con billones de nucleótidos de genomas no solo de procariotas y virus sino también de eucariotas. Estos modelos pueden analizar una secuencia existente, reconocer genes, los límites entre intrones y exones, regiones de unión de factores de transcripción o señales relacionadas con el inicio de la traducción. Lo interesantes es que también pueden generar nuevas secuencias de ADN siguiendo las reglas que han aprendido. No solo leen el ADN, sino que lo escriben. La pregunta es ¿podrían llegar a escribir un genoma completo que funcionara?

Un pequeño virus como banco de pruebas

Para comprobarlo, los investigadores escogieron al bacteriófago ΦX174, un virus muy conocido que infecta Escherichia coli. Tiene un diminuto genoma circular de ADN de tan solo 5.386 nucleótidos y ocupa un lugar histórico en la biología molecular: fue el primer genoma completo de ADN que se consiguió secuenciar, en los años setenta.

Diseñar un genoma viral no consiste simplemente en colocar genes uno detrás de otro. Todo el sistema debe funcionar coordinadamente. El ADN tiene que replicarse, los genes deben expresarse correctamente y en un orden determinado, sus proteínas tienen que interaccionar, el genoma debe empaquetarse dentro de una cápside y la nueva partícula viral tiene que reconocer una bacteria, infectarla y completar su ciclo de reproducción. No basta, por tanto, con escribir palabras que tengan sentido. Hay que conseguir que funcione toda la historia.

Los investigadores especializaron Evo 1 y Evo 2 utilizando unas 15.000 secuencias de virus pertenecientes a la familia Microviridae, a la que pertenece ΦX174. A partir de esa información, los modelos generaron miles de posibles genomas nuevos.

De una secuencia informática a un virus real

Tras diferentes filtros computacionales, se seleccionaron cerca de 300 genomas para comprobarlos experimentalmente. Solo dieciséis de ellos produjeron bacteriófagos viables capaces de infectar E. coli y reproducirse. Es decir, de miles de genomas generados por IA, 300 fueron seleccionados y poco más del 5% funcionaron. La tasa de éxito fue muy baja. La IA todavía falla mucho y no sabe escribir de forma fiable un genoma funcional. Pero que dieciséis de esos genomas diseñados por IA funcionaran demuestra que los modelos habían captado suficientes relaciones entre las distintas partes del genoma como para generar combinaciones biológicamente compatibles. Los autores les denominaron a estos nuevos fagos generados por IA Evo-Φ.

Otro resultado muy interesante fue que los nuevos fagos no eran simples copias de ΦX174 con unas pocas mutaciones. Algunas de sus proteínas eran muy diferentes de las del virus de referencia, pero seguían funcionando integradas dentro del conjunto. La IA no parecía estar aprendiendo únicamente cómo debía ser cada pieza, sino también algunas de las reglas que permiten que esas nuevas piezas funcionen juntas. Es como si hubiera aprendido las reglas de la evolución.

Y esto, ¿para qué sirve?

Igual que como las bacterias se hace resistentes a los antibióticos, también se pueden hacer resistentes a la infección por bacteriófagos. Esto representa uno de los problemas de la fagoterapia, la utilización de virus bacterianos para combatir determinadas infecciones.

Los investigadores obtuvieron cepas de E. coli resistentes al ΦX174 original. Después las enfrentaron a diferentes combinaciones de los nuevos fagos Evo-Φ diseñados mediante IA. Un cóctel determinado de fagos Evo-Φ consiguió superar rápidamente la resistencia a ΦX174 en tres cepas bacterianas ensayadas.

Esto no significa que dispongamos de una nueva terapia. El experimento se realizó en el laboratorio y no demuestra que estos fagos sean eficaces o seguros para tratar infecciones humanas. Pero es una “prueba de concepto” muy interesante. Quizás, en el futuro, ante una bacteria resistente, podamos utilizar modelos de IA para explorar rápidamente miles de posibles variantes de fagos y seleccionar después experimentalmente aquellas que tengan las propiedades que buscamos.

Una nueva etapa de la biología sintética

La importancia de este trabajo va más allá de los bacteriófagos. Lo que ha demostrado es que una IA puede proponer desde cero secuencias de genomas virales que, después de ser sintetizadas, producen bacteriófagos funcionales.

La capacidad de diseñar genomas completos funcionales abre muchas posibilidades en biología sintética y biotecnología. En el caso de los fagos, podría ayudar a modificar su especificidad, ampliar el rango de bacterias que pueden infectar o generar nuevas combinaciones útiles frente a bacterias resistentes.

Pero también plantea cuestiones de bioseguridad. Los que desarrollaron el sistema Evo 2 excluyeron deliberadamente de su entrenamiento los virus que infectan eucariotas, entre ellos los virus que infectan humanos y animales. El objetivo era reducir la capacidad del modelo para generar este tipo de virus que podrían ser nuevos patógenos.

La capacidad técnica para generar secuencias biológicas debe avanzar acompañada de mecanismos de evaluación y control. Cuanto más potentes sean estos modelos, más importante será decidir con qué objetivo se hacen, con qué datos se entrenan, qué capacidades se liberan, cómo se evalúan sus posibles riesgos y quién es el responsable. El mayor problema de la IA es la falta de transparencia y que está en manos de unos pocos y ¿quién vigila al vigilante?

Para saber más:

King SH, Driscoll CL, Li DB, et al. (2026). Generative design of bacteriophages with genome language models. Science, 393, eaec2657. DOI: 10.1126/science.aec2657.

Nguyen E, Poli M, Durrant MG, et al. (2024). Sequence modeling and design from molecular to genome scale with Evo. Science, 386, eado9336. DOI: 10.1126/science.ado9336.

Brixi G, Durrant MG, Ku J, et al. (2026). Genome modelling and design across all domains of life with Evo 2. Nature, 652, 1349–1361. DOI: 10.1038/s41586-026-10176-5.

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Simulación de un eclipse microbiano: Escherichia coli y Salmonella compiten por el espacio y los nutrientes en agar XLD.

El agar XLD (Xilosa Lisina Desoxicolato) es un medio de cultivo selectivo y diferencial utilizado en microbiología para aislar e identificar bacterias entéricas patógenas, principalmente de los géneros Salmonella y Shigella.

El desoxicolato de sodio inhibe el crecimiento de bacterias Gram-positivas. Usa rojo de fenol como indicador de pH para detectar cambios de acidez. Contiene los azúcares xilosa, lactosa y sacarosa. La lisina permite diferenciar a Salmonella mediante su decarboxilación.

El Sol amarillo es Escherichia coli, que fermenta la xilosa presente en el medio, produciendo ácidos y provocando el viraje del indicador de pH (rojo fenol) a amarillo.

La Luna roja es Salmonella, que, tras agotar la xilosa, descarboxila la lisina, alcalinizando el medio y dando lugar al color rojizo.

Además, algunas cepas de Salmonella producen SH₂, que reacciona con las sales férricas del medio y origina un precipitado negro, representado como las “manchas solares”.

Autoras: Raquel Conde, Miriam Salvador, Lara Pérez (@div_proc_unav)

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El hallazgo surge del estudio de la guerra que mantienen las bacterias contra los virus que las infectan, conocidos como bacteriófagos. Y aunque no derriba las bases de la biología molecular, sí añade un nuevo capítulo fascinante a nuestra comprensión de cómo puede generarse información genética.

Cómo se fabrica normalmente el ADN

Hasta ahora, los libros de biología enseñaban que para construir una molécula de ADN era imprescindible copiar una secuencia genética previa. La síntesis de ADN siempre requería una molécula molde sobre la que trabajar.

En este proceso participan numerosas proteínas especializadas. Una helicasa actúa como una cremallera molecular que separa las dos hebras de ADN, mientras que la girasa evita que la molécula se enrede durante la apertura. Otras proteínas estabilizan las hebras separadas para impedir que vuelvan a unirse. Después entra en acción la primasa, que coloca un pequeño fragmento de ARN llamado cebador. Ese cebador sirve como punto de inicio para la ADN polimerasa, la enzima encargada de construir la nueva hebra añadiendo nucleótidos complementarios siguiendo estrictamente la secuencia de la hebra original. Finalmente, la ligasa une los fragmentos generados y forma una doble hélice continua.

La idea fundamental siempre ha sido la misma: las polimerasas necesitan copiar una plantilla preexistente. Sin molde, no hay síntesis ordenada de ADN.

En biología no existen los dogmas absolutos

Sin embargo, la biología está llena de excepciones sorprendentes. Ya sabíamos que el ADN puede transcribirse a ARN, que el ARN puede retrotranscribirse a ADN, que ciertas moléculas de ARN pueden autorreplicarse e incluso actuar como enzimas —los ribozimas— o que algunas proteínas, como los priones, pueden almacenar información estructural. Ahora, este nuevo estudio describe algo que nunca se había observado: una proteína cuya propia estructura física sirve como plantilla para sintetizar ADN.

Los investigadores estudiaban un sistema antiviral bacteriano llamado DRT3 (Defense-associated Reverse Transcriptase 3), formado por dos transcriptasas inversas no convencionales, Drt3a y Drt3b, junto con un pequeño ARN no codificante.

El sistema fue identificado en la bacteria Escherichia coli, aunque posteriormente se detectaron homólogos de DRT3 en numerosos grupos bacterianos, al menos veinte distintos, lo que sugiere que este mecanismo podría estar muy extendido en la naturaleza y haber evolucionado hace millones de años como estrategia de defensa frente a virus.

Sistema DRT3: dos enzimas sintetizan pares de hebras de ADN (naranja y cian), una (amarilla) utiliza una plantilla de ARN (beige) para guiar el ensamblaje de las bases nucleotídicas que componen el ADN, mientras que una segunda enzima (azul claro), utiliza sus propios aminoácidos como plantilla.

Una proteína que actúa como plano de construcción

Lo revolucionario del descubrimiento es el comportamiento de Drt3b. Mientras las transcriptasas inversas convencionales copian una secuencia de ARN para fabricar ADN, Drt3b es capaz de sintetizar ADN sin utilizar ninguna plantilla de ácido nucleico. En lugar de copiar ADN o ARN, la proteína utiliza directamente la disposición espacial de sus propios aminoácidos para determinar qué nucleótido debe añadirse. Es decir, la proteína actúa simultáneamente como herramienta y como plano de construcción.

Los autores comprobaron que Drt3b produce ADN bicatenario repetitivo formado por dos hebras complementarias: una hebra poly(GT) y otra poly(AC). La proteína “fuerza” específicamente la incorporación alternante de adenina y citosina mediante una combinación de puentes de hidrógeno, restricciones estéricas y contactos proteína-base extremadamente precisos.

Hasta ahora se conocían dos grandes tipos de polimerasas:

– Las dependientes de molde, como las ADN polimerasas, ARN polimerasas o transcriptasas inversas, que copian una secuencia preexistente.

– Las independientes de molde, mucho más raras, capaces de sintetizar secuencias simples y repetitivas, normalmente poco informativas, como cadenas poli(A) o poli(U).

La gran pregunta era si podía existir una enzima capaz de generar secuencias definidas sin copiar ningún ácido nucleico. Hasta ahora, prácticamente no había ejemplos. Drt3b representa precisamente eso: una síntesis de ADN guiada por proteínas.

Un sistema todavía limitado, pero extraordinario

El descubrimiento no significa que las proteínas puedan transmitir información genética compleja al ADN como hacen normalmente los seres vivos. Drt3b tiene limitaciones importantes.

La enzima solo es capaz de fabricar pequeñas cadenas repetitivas compuestas por adenina y citosina. No puede sintetizar secuencias generales de ADN ni copiar genes completos. Pero, aun así, el hecho de que una proteína pueda dirigir directamente la formación de ADN sin molde externo constituye algo completamente nuevo y sorprendente.

El estudio amplía enormemente el repertorio conocido de estrategias moleculares utilizadas por la vida y sugiere que todavía podrían existir mecanismos bioquímicos fundamentales completamente desconocidos.

¿Para qué sirve este sistema en las bacterias?

Todavía no se comprende del todo cómo utiliza la bacteria este sistema DRT3 para defenderse de los bacteriófagos. Los investigadores plantean varias hipótesis. Las cadenas repetitivas de ADN podrían actuar como “esponjas moleculares”, atrapando proteínas virales esenciales para la replicación del virus. También podrían interferir directamente con distintos procesos del ciclo infeccioso del virus.

Lo importante es que estos sistemas antivirales bacterianos funcionan como auténticos laboratorios evolutivos de innovación bioquímica. Muchas de las herramientas más revolucionarias de la biotecnología moderna han surgido precisamente del estudio de estos mecanismos defensivos microbianos. El ejemplo más famoso es CRISPR. Lo que inicialmente era un sistema natural de defensa bacteriana contra virus terminó convirtiéndose en una herramienta revolucionaria de edición genética utilizada hoy en medicina, investigación y biotecnología.

Posibles aplicaciones futuras

Aunque este descubrimiento se encuentra todavía en una fase muy básica, sus posibles aplicaciones son enormes. Drt3b podría inspirar el diseño de nuevas polimerasas programables capaces de sintetizar ADN sin necesidad de moldes convencionales. También podría abrir nuevas estrategias antivirales, nuevas herramientas de biología sintética e incluso aplicaciones futuras en computación molecular.

Además, el hallazgo plantea preguntas profundas sobre la evolución molecular y el origen mismo de la vida. Si existen proteínas capaces de dirigir síntesis genéticas sin ADN ni ARN molde, quizá la diversidad de mecanismos bioquímicos de la vida sea mucho mayor de lo que imaginamos.

Comprender exactamente cómo funciona DRT3 permitirá explorar mejor la evolución de los sistemas de defensa microbianos y descubrir hasta dónde puede llegar la creatividad molecular de la naturaleza.

Uno de ellos lo denominan ARCHer (arquero) y consistirá en analizar cómo afecta el viaje espacial a los patrones de sueño, la actividad y el estrés. Para monitorizarlo, llevarán una pulsera (actígrafo) que registrará los movimientos, actividad y patrones sueño-vigilia durante toda la misión. Además, recopilarán datos y encuestas de desempeño conductual antes y después de la misión. Los resultados se utilizarán para comprender cómo afectan el aislamiento y el estrés de un viaje espacial en la mente, el sueño y el estrés de los astronautas, lo que ayudará a la NASA a optimizar el rendimiento humano para la próxima era de exploración en la Luna.

Otro tipo de experimentos tienen que ver con biomarcadores inmunitarios, estudiar cómo el espacio puede afectar a nuestro sistema de defensa. Parar ello, los tripulantes se tomarán muestras de saliva y sangre antes y después de su viaje, para evaluar los cambios a lo largo del tiempo. Durante el viaje, recogerán saliva seca que se depositará en un papel especial en pequeños cuadernillos de bolsillo, ya que el equipo necesario para conservar muestras de saliva húmeda en el espacio —incluida la refrigeración— no estará disponible debido a las limitaciones de volumen. Con estos datos se espera comprender mejor cómo las hormonas del estrés, los virus y las células pueden verse afectados por las condiciones de vuelo. Se quiere estudiar, por ejemplo, cómo se reactivan los virus latentes en el cuerpo de los astronautas en el espacio (algo que ya se había comprobado en misiones anteriores, pero aún no se conocen los detalles de este fenómeno).

El astronauta de la NASA Randy Bresnik se prepara para recoger una muestra de saliva seca a bordo de la Estación Espacial Internacional. Fuente: NASA

También se quiere estudiar cómo afecta la radiación cósmica y la microgravedad a la salud de los astronautas. Para ello se realizará un experimento denominado AVATAR (A Virtual Astronaut Tissue Analog Response, Respuesta de Tejidos Análogos de un Astronauta Virtual). Consiste en un dispositivo llamado “órgano en un chip” (organ-on-a-chip) a modo de un astronauta virtual por cada uno de los miembros de la tripulación.

Los resultados podrían tener beneficios de gran alcance y contribuir al avance de la medicina personalizada del futuro. Para ello, se han obtenido muestras de células de la médula ósea cada tripulante, y se han cultivado en un chip del tamaño de una memoria USB. Así, se ha obtenido una pequeña médula ósea artificial con las características de cada uno de ellos, son réplicas o avatares de cada astronauta. Estos dispositivos se expondrán a la radiación durante el vuelo y los resultados se compararán con replicas similares una vez que vuelvan de la misión. Mediante técnicas de secuenciación de ARN compararán cómo ha influido el viaje espacial en la expresión de los genes de dichas células.

AVATAR: un chip de órgano para realizar experimentos de médula ósea en el espacio. Fuente: NASA

La médula ósea es responsable de producir glóbulos rojos, glóbulos blancos y plaquetas. Es una muestra ideal para diagnosticar enfermedades y evaluar la respuesta del sistema inmunitario a los tratamientos. Esta es la primera vez que estos chips de órganos personalizados, adaptados a la tripulación de astronautas, viajarán más allá de la órbita terrestre. Un objetivo clave de esta investigación es validar si estos chips de órganos pueden servir como herramientas precisas para medir y predecir las respuestas humanas al estrés de manera personalizada.

Los astronautas del Artemis II Jeremy Hansen, Victor Glover, Reid Wiseman, y Christina Koch. Fuente: NASA

Además, la tripulación ha proporcionado muestras biológicas, incluyendo sangre, orina y saliva, para evaluar su estado nutricional, salud cardiovascular y función inmunológica, desde aproximadamente seis meses antes del viaje hasta un mes después de su regreso. También participarán en pruebas y estudios para evaluar el equilibrio, la función vestibular, el rendimiento muscular, los cambios en su microbioma, así como la salud ocular y cerebral. Durante su estancia en el espacio, la recopilación de datos incluirá una evaluación de los síntomas del mareo. Tras el aterrizaje, se realizarán pruebas adicionales de movimientos de cabeza, ojos y cuerpo, entre otras tareas de rendimiento funcional.

Además de todo esto, a bordo de Artemis II viajan al espacio cuatro experimentos adicionales en forma de CubeSats de varias agencias internacionales (Alemania, Corea del Sur, Arabia Saudita y Argentina): demostraciones tecnológicas y experimentos científicos de pequeño tamaño, pero de gran potencia. El experimento ATENEA recopilará datos sobre las dosis de radiación en función de diversos métodos de blindaje, medirá el espectro de radiación alrededor de la Tierra, recopilará datos GPS para ayudar a optimizar el diseño de futuras misiones y validará un enlace de comunicaciones de largo alcance. TACHELES recopilará mediciones sobre los efectos del entorno espacial en los componentes eléctricos de los vehículos lunares. El K-RAD CUBE utilizará un dosímetro con material similar a un tejido humano, con el fin de medir la radiación espacial y evaluar los efectos biológicos a diversas altitudes. Por último, el experimento SHMS medirá aspectos del clima espacial a diversas distancias de la Tierra.

Todos estos experimentos servirán para proteger mucho mejor a los astronautas que viajen a la Luna en el futuro. Por ejemplo, se podrían buscar medidas para atajar sus problemas de sueño o trajes que protejan mejor de la radiación. Los resultados servirán para futuras intervenciones, tecnologías y estudios que ayuden a predecir la adaptabilidad de las tripulaciones en una misión a la Luna o incluso a Marte.

Un eclipse solar puede durar unas horas, pero la fase de oscuridad completa solo dura unos pocos minutos (depende mucho de la localidad).

Como no podía ser de otro modo, una de las preguntas que ya me han hecho es ¿cómo afectan los eclipses solares a las bacterias? La respuesta parece obvia: de ninguna manera.

Pero cuando uno busca en las bases de datos resulta que sí que hay gente que lo ha investigado: son solo tres artículos y curiosamente los tres de investigadores indios de la India.

Durante el eclipse aumenta la mortalidad bacteriana…

El primero de ellos se publicó en 1983 (Killing of bacteria during solar eclipse and its biological implications. Radiat Environ Biophys. 1983. 22(3):235-8). Lo que hicieron fue exponer a la bacteria Escherichia coli a la luz solar durante el eclipse del 16 de febrero de 1980 en Calcuta. El eclipse comenzó a las 14:47 y duró hasta las 17:00. El 96% de oscuridad fue a las 15:57. Compararon la supervivencia de la bacteria durante el eclipse y en un día normal (diez días después). Emplearon dos cepas de la bacteria: el control K12 y la cepa AB2480, un mutante muy sensible a la luz ultravioleta. Expusieron una concentración de 10⁸ células/ml a la luz solar a distintos tiempos y midieron la supervivencia de la bacteria.

Los resultados demostraron que durante el eclipse solar aumentó la muerte de las bacterias debido a la radiación: mayor mortalidad bacteriana durante el eclipse, y las bacterias más sensibles a radiación ultravioleta murieron en mayor proporción. La conclusión de los autores fue que durante el eclipse llega más radiación ultravioleta de lo esperado, capaz de dañar el ADN bacteriano.

Puede parecer contraintuitivo: a menos luz, menos peligro. Si el Sol se tapa, llega menos luz y todo debería volverse más seguro. Menos luz, menos daño. Pero es al contrario. Durante un eclipse no solo cambia la cantidad de luz, sino su naturaleza. Y eso altera completamente las reglas del juego. Más oscuro, pero más energía. Aunque el brillo disminuye, aumenta el efecto de la radiación ultravioleta, la más peligrosa para las células. Es como si el Sol, antes de “apagarse”, dejara pasar justo la parte más dañina de su radiación. Para las bacterias, la radiación ultravioleta también es letal: daña directamente su ADN, causa mutaciones, impide que se reproduzcan y provocan su muerte.

Mirar al sol directamente sin protección durante el eclipse puede causar daños irreparables en la retina del ojo. Aunque las bacterias no tienen ojos, el aumento de radiación ultravioleta durante los momentos del eclipse también les daña y afecta a su supervivencia.

… y hay cambios en el fenotipo

Los otros dos artículos analizaron el efecto sobre las bacterias durante el eclipse solar del 15 de enero de 2010, que se observó también en la India. Los estudios se realizaron entre las 11:15 y las 15:15. En uno de ellos (Effect of radiation on bacterial population during annular solar eclipse. J Pure Appl Microbiol. 2011. 5(1):137-141) se expusieron cultivos de Escherichia coli en agua a diferentes fases del eclipse y midieron el número de bacterias vivas y los cambios en las colonias. Comprobaron una reducción entre un 51-63 % de las bacterias durante las horas pico del eclipse, lo que confirma los resultados del trabajo publicado en 1983.

Sin embargo, comprobaron que las poblaciones se recuperaban… e incluso podían crecer más que antes. ¿Por qué? Quizá el eclipse actúa como un filtro eliminando a los más débiles, dejando a las bacterias más resistentes, como si fuera un experimento exprés de selección natural.

Pero lo más curioso fue que las colonias de Escherichia coli en las placas de agar nutritivo desarrollaban fluorescencia tras su exposición a la radiación del eclipse solar.

Las colonias bacterianas obtenidas de las muestras expuestas a la radiación del eclipse, tras ser sembradas en medio de agar nutritivo, desarrollaron colonias fluorescentes. Fuente: referencia.

Según los autores, este fenómeno podría atribuirse a los efectos mutagénicos de la radiación producida durante el eclipse.

Otros autores (Effect of solar eclipse on microbes. J Pharm Bioallied Sci. 2011. 3(1):154-7), durante el mismo eclipse de 2010, analizaron el efecto en cultivos de las bacterias Staphylococcus aureus, Klebsiella y Escherichia coli, y sobre la levadura Candida albicans. Expusieron los cultivos a la luz solar durante el eclipse y a la luz solar normal en Mangalore (Karnataka, India). En este caso se analizaron los cambios morfológicos durante la exposición a la luz solar normal y la fase del eclipse. Se compararon las características de los cultivos y las reacciones bioquímicas, y se evaluaron las diferencias en la sensibilidad a los antibióticos. Los resultados sugieren que el eclipse no solo afecta a la supervivencia, sino también al comportamiento y a las características de los microorganismos. Se observó una tinción irregular en los cultivos expuestos durante el eclipse, lo que sugiere cambios en la morfología celular. Aunque no se observaron cambios en las reacciones bioquímicas, hubo una muy ligera variación en la sensibilidad a antibióticos: las bacterias durante el eclipse eran un poco más resistentes a los antibióticos. Quizá estos cambios fueron debidos a los efectos de la luz ultravioleta en el ADN.

Resultados difíciles de interpretar

Estos trabajos sugieren que durante el eclipse aumenta el impacto de la radiación ultravioleta lo que puede reducir temporalmente la viabilidad de las bacterias, puede inducir cambios mutagénicos que afecten a algunas propiedades de los microorganismos.

Sin embargo, los estudios sobre el efecto de los eclipses en el mundo microbiano son muy limitados y es muy arriesgado sacar conclusiones. En realidad la explicación de que durante el eclipse llega más radiación ultravioleta parece que no es correcta. Durante el mismo eclipse del 15 de enero de 2010 en India otros investigadores también midieron el efecto sobre la irradiancia solar directa. Comprobaron que la radiación ultravioleta disminuyó de forma muy acusada a medida que la Luna cubría el Sol. El mínimo se alcanzó cerca del máximo del eclipse, cuando la ocultación solar era mayor. Además, la reducción de la radiación fue selectiva según la longitud de onda: las longitudes de onda más cortas (más energéticas) disminuyeron más intensamente que las longitudes de onda más largas. Esto implica que durante el eclipse cambia la cantidad y calidad de la radiación ultravioleta. Resultados similares se obtuvieron en Bulgaria durante los eclipses del 11 de agosto de 1999 y del 29 de marzo de 2006.

En conclusión, no existe una evidencia robusta de que los eclipses solares alteren significativamente el crecimiento bacteriano, induzcan mutaciones específicas o cambien la dinámica poblacional de forma relevante. No hay replicaciones modernas en revistas de alto impacto y no es un campo activo de investigación

Pero, lo que las bacterias nos enseñan

Cuando el cielo se oscurece en pleno día y el Sol queda oculto tras la Luna, todos miramos hacia arriba. Es uno de los espectáculos más fascinantes de la naturaleza. Lo que nos enseñan las bacterias es que es muy peligroso mirar al sol durante el eclipse.

Durante un eclipse la luz ambiental disminuye y tus pupilas se dilatan. Aunque te parezca seguro mirar, las pupilas tan abiertas permiten que entre más radiación de golpe, y el daño puede ser aún mayor. El Sol sigue emitiendo radiación peligrosa incluso cuando está parcialmente cubierto por la Luna. Emite radiación ultravioleta e infrarroja muy intensa. La luz ultravioleta quema las células de la retina y la radiación infrarroja calienta y daña los tejidos del ojo, aunque no lo notes porque la retina no tiene receptores del dolor. El resultado puede ser una retinopatía solar, una lesión irreversible que causa puntos ciegos o pérdida permanente de visión.

Recuerda lo que nos enseñan las bacterias y el próximo 12 de agosto no mires directamente al sol, usa siempre gafas homologadas y diseñadas específicamente para la observación directa del Sol que permiten observar sin riesgo.

Hace unos días, hablábamos unos amigos sobre cuánto puede llegar a vivir el ser humano. Como no podía ser de otra manera, yo llevé la discusión a mi terreno: ¿cuánto puede vivir una bacteria? o, dicho de otro modo, ¿cuándo muere una bacteria?

Normalmente en microbiología trabajamos con poblaciones. Por eso, el concepto de muerte para una bacteria es muy diferente a la idea que nosotros tenemos de nuestra propia muerte. Definimos la muerte bacteriana de forma operativa: una bacteria está muerta cuando pierde de manera irreversible su capacidad de reproducirse. En nosotros es muy diferente, los que no os reproducís también estáis muy vivos (je, je).

De hecho, si metemos una bacteria en el congelador durante unos días, meses, años… o miles de años y luego la ponemos en condiciones adecuadas de temperatura y nutrientes, comienza a reproducirse porque no estaba muerta, estaba en una situación de latencia profunda o en un estado de viabilidad metabólicamente inactiva.

Un estudio reciente nos traslada a una cueva glaciar en Rumanía que actúa como un congelador natural. Allí, los investigadores extrajeron columnas de hielo de hasta 25 metros de profundidad. La datación por estratos permitió estimar la antigüedad de las muestras. En concreto, a 16,5 metros de profundidad el hielo se formó hace 5.335 años.

De ese hielo ancestral aislaron una bacteria viable, capaz de crecer en el laboratorio. Le extrajeron su ADN, secuenciaron su genoma completo y su pariente más próximo fue la bacteria Psycrobacter cryohalolentis, un Gram negativo aislado del permafrost siberiano hace un par de décadas. A esta nueva bacteria obtenida del hielo a 16,5 metros de profundidad y con más de cinco mil años de antigüedad le denominaron Psycrobacter SC65A.3

Representación circular del genoma completo de Psycrobacter SC65A.3

Un extremófilo moderado

Ha permanecido atrapada en el hielo durante más de cinco mil años, y, al descongelarse en condiciones adecuadas, ha retomado el crecimiento. No la han “resucitado”, porque no estaba muerta. Simplemente han restaurado las condiciones que permiten que vuelva a dividirse.

Psycrobacter SC65A.3 crece entre 4 y 15 °C y tolera concentraciones de sal tres veces superiores a la del agua marina. No es un extremófilo extremo, pero sí moderado, perfectamente adaptado al frío y a condiciones hipersalinas.

Este trabajo demuestra que podemos congelar bacterias durante miles de años y siguen siendo viables. En el laboratorio las liofilizamos para guardarlas y rehidratarlas años después. En este caso, el hielo actuó como una cápsula biológica del tiempo. Durante cinco mil años, la bacteria no se dividió, no compitió, no evolucionó activamente en su entorno inmediato. Pero tampoco perdió la capacidad de hacerlo.

Pero entonces… ¿cuánto tiempo puede permanecer una bacteria en “pausa”?

Cinco mil años bajo el hielo no fueron el final de Psycrobacter SC65A.3. Fueron simplemente una pausa. ¿Hay bacterias que hayan estado en “pausa” durante más tiempo

Carnobacterium pleistocenium es una bacteria Gram positiva aislada de una muestra de un núcleo de hielo de un estanque del permafrost de Alaska. La muestra fue datada de hace unos 32.000 años. Es, por tanto, una bacteria del Pleistoceno.

Pero todavía hay casos más sorprendes. Algunas bacterias producen esporas como formas de resistencia. En 1995, investigadores de la Universidad Politécnica Estatal de California, consiguieron extraer bacterias del intestino de una abeja (Proplebeia dominicana) que se había quedado atrapada en una pieza de ámbar (al estilo Jurassic Park). La abeja en cuestión ya se había extinguido y vivió hace aproximadamente entre 25 a 40 millones de años (período Oligoceno/Mioceno). Los investigadores cultivaron con éxito las bacterias del intestino de la abeja, que resultaron ser genéticamente similares a las cepas modernas de Bacillus sphaericus, un Gram positivo productor de esporas.

Pero quizá el resultado más espectacular es la recuperación de bacterias que llevaban atrapada en un cristal de sal desde hace unos 250 millones de años, desde la época del Pérmico (recuerda que los dinosaurios se extinguieron hace ¡65 millones de años!).

Cuando se forman depósitos de sal a partir de agua salada que se evapora, a veces quedan pequeñas burbujas atrapadas dentro de los cristales. Estas burbujas, llamadas inclusiones salinas, pueden conservar microorganismos que estaban presentes en el agua original. Analizaron cristales de sal procedentes de la formación geológica Salado, en Estados Unidos. Dentro de una de esas inclusiones encontraron bacterias capaces de sobrevivir en ambientes muy salinos. Tras aplicar estrictas técnicas de esterilización para evitar contaminaciones, los investigadores lograron reactivar una bacteria formadora de esporas del género Bacillus, a la que llamaron cepa 293.

Todos estos trabajos sugieren que algunas bacterias pueden permanecer en estado latente durante largos periodos geológicos, protegidas en entornos estables como el hielo, el ámbar o los cristales de sal. Son como cápsulas del tiempo biológicas, porque las bacterias en realidad nunca mueren, se reproducen.

Pero… ¿y si se han contaminado las muestras?

Aunque estos trabajos son muy llamativos, también generan cierto debate. Durante la recuperación de las bacterias se realiza una rigurosa descontaminación superficial y se aplican estrictos protocolos de limpieza y esterilidad. Se hacen controles para asegurarse de que a bacteria aislada es realmente de origen antiguo y no un contaminante actual. Sin embargo, algunos críticos opinan que siempre existe la posibilidad de una contaminación ambiental, por lo que demostrar con certeza que una bacteria tiene cientos de millones de años es extremadamente difícil.

Registros vivos del pasado

En el trabajo que hemos comentado del aislamiento del hielo de la bacteria Psycrobacter de hace cinco mil años hay también un dato curioso. El análisis del genoma completo reveló que esta bacteria es resistente a 28 antibióticos, diez de los cuales son de uso clínico actual. Además, produce otros compuestos con actividad antimicrobiana capaz de inhibir el crecimiento de varias bacterias patógenas de interés clínico.

La pregunta surge de inmediato: ¿cómo puede una bacteria que quedó congelada hace cinco mil años ser resistente a antibióticos que utilizamos en los hospitales del siglo XXI? La respuesta desmonta una idea muy extendida: los antibióticos no son un invento humano. Son moléculas naturales. Los antibióticos no los hemos inventado nosotros, los hemos descubierto, los aislamos y los optimizamos, pero las bacterias llevan millones de años produciéndolos como armas químicas en su competencia ecológica entre ellas.

En ese escenario evolutivo, la resistencia a los antibióticos no es una consecuencia del uso clínico moderno, sino una estrategia ancestral de supervivencia. Nuestro uso masivo de antibióticos no creó la resistencia: la seleccionó y la amplificó. Este hallazgo es un recordatorio de que el resistoma —ese conjunto de genes de resistencia existentes en la naturaleza— es mucho más antiguo que la medicina moderna. En realidad, en este trabajo han obtenido una “foto fija” de aquella batalla de hace miles de años entre las bacterias: unas producían antibióticos para defenderse de sus competidores y las otras se hacían resistentes. Evolución darwiniana congelada.

En conclusión: mientras las bacterias mantengan su capacidad de volver a dividirse no están muertas, y por eso podemos recuperar información genética y biológica de hace  cientos de miles de millones de años. No es mera curiosidad, son registros vivos del pasado.

Se acaba de publicar el Informe inicial en relación con el brote de peste porcina africana en España, realizado por el Comité Científico Asesor del Ministerio de Agricultura, Pesca y Alimentación.

En dicho informe se analizan las posibles causas de la entrada del virus, su evolución y las medidas a adoptar para su contención. El informe es preliminar y no permite conocer con certeza el origen del brote, pero si documenta la caracterización molecular y sugiere algunas conclusiones que permiten responder a preguntas tan interesantes como que si el virus detectado en noviembre se originó por una liberación accidental desde un centro de investigación.

Caracterización genética del virus

En el informe se describe la caracterización genética del virus detectado en jabalíes en Cataluña en noviembre 2025. Como el genoma de este virus es de gran tamaño (alrededor de 170 genes) y presenta una alta homogeneidad se aplicó el esquema de caracterización de la Unión Europea, que consiste en un análisis escalonado (distintos niveles) que permite aumentar progresivamente la resolución genética para responder a preguntas epidemiológicas complejas.

La primera pregunta es a qué genotipo corresponde el virus (nivel 1). La clasificación global en genotipos se basa en el análisis parcial de un gen concreto, el gen B646L que codifica para la proteína p72. Con esta técnica se han descrito hasta 24 genotipos distintos del virus de la peste porcina africana (VPPA). El virus español fue clasificado dentro del genotipo II, el mismo que lleva años circulando por Europa desde que salió de Georgia en 2007. Esto no sorprendió a los investigadores porque es el único que circula actualmente en Europa. Pero este dato no es suficiente para saber si procede de Italia, Europa del Este o de otro lugar. Es como saber que alguien pertenece a una familia muy grande, pero no saber exactamente de qué rama familiar es.

Análisis genómico del virus de la peste porcina africana: cepa Cataluña 2025. Fuente: Informe inicial en relación con el brote de peste porcina africana en España. Febrero 2025. Ministerio de Agricultura, Pesca y Alimentación. Elaboración propia: Ignacio López-Goñi @microbioblog NotebookLM.

Para afinar más, se realizó un segundo análisis de seis pequeñas regiones genéticas distintas (nivel 2) buscando pequeñas diferencias (mutaciones). Esto permite distinguir hasta 28 subgrupos dentro del genotipo II. El virus español tenía casi el mismo perfil que la cepa de referencia Georgia 2007/1 salvo por una pequeña mutación nunca antes descrita en la región intergénica 9R/10R. Por eso, el aislamiento español corresponde a un nuevo subgrupo genético del genotipo II: el grupo 29.

Para alcanzar la máxima resolución genética, el siguiente paso (nivel 3) supone ya la secuenciación completa del genoma del virus, como si se leyera el libro completo y no solo algunos capítulos. Al compararlo con la cepa de referencia, el genoma del virus español era más corto, presentaba una gran deleción (de unos 10.000 nucleótidos) en la región izquierda del genoma entre las posiciones 10.264–20.087. En otras palabras, el genoma del virus español ha perdido un fragmento grande de su ADN que implica la pérdida de al menos 21 genes. Esos genes no son imprescindibles para que el virus se multiplique, pero sí podrían influir en cómo interactúa con el sistema inmune y en su comportamiento biológico. Además, se identificaron 18 mutaciones puntuales (SNPs, Single Nucleotide Polymorphism) y 13 inserciones y deleciones cortas distribuidas a lo largo de todo el genoma. Esto sugiere que este virus presenta una firma genómica propia y es una variante genéticamente diferenciada del resto de VPPA conocidos hasta ahora.

Comparación con las cepas de laboratorio

Por último, se comparó la secuencia del genoma del virus español con 81 muestras (12 aislados virales históricos de las cepas Georgia 2007 y Armenia 2007 y 69 muestras clínicas procedentes de infecciones experimentales) del laboratorio de investigación CREsA-IRTA, cercano al lugar donde se detectó el brote de la enfermedad en jabalíes en noviembre de 2025.

Los análisis realizados por organismos independientes y mediante metodologías complementarias demostraron que ninguna de las muestras analizadas presentaba la gran deleción de unos 10.000 nucleótidos observada en el virus de campo. Además, tampoco compartían el conjunto de mutaciones distintivas del aislado español. En todas las muestras las secuencias obtenidas eran iguales a las cepas de referencia (Georgia 2007 o Armenia 2007) y no presentaban evidencia de haber adquirido ninguna de las deleciones o mutaciones encontradas en la firma genómica del virus detectado en Cataluña en noviembre de 20025.

Según el informe, estos resultados demuestran que el virus causante del brote de peste porcina africana en Cataluña es genéticamente diferente de los virus empleados en el laboratorio del CReSA-IRTA y por tanto no se originó por una liberación accidental desde el centro de investigación.

No toda Europa está igual de bien vigilada genéticamente

Hasta 2025 se ha notificado la presencia del VPPA en 25 países europeos y solo Bélgica y Suecia han conseguido erradicar el virus de su territorio. Uno de los mayores problemas que existe para los estudios epidemiológicos es que en muchos países del continente europeo no constan datos de la caracterización genética del VPPA, lo que limita mucho la interpretación de su distribución real. Por ejemplo, en países como Hungría, Serbia, Ucrania, Rusia, Armenia, Azerbaiyán, Bielorrusia, Georgia, Lituania o Polonia no hay datos relevantes o son muy limitados de la circulación, dispersión y caracterización el VPPA. Por tanto, el virus aislado en Cataluña en noviembre de 2025 podría ser realmente nuevo… o podría existir en algún país donde no se hayan secuenciado suficientes virus

Entonces, ¿cuál es su origen?

En pocas palabras: no se sabe. Aunque en el informe se discuten varias posibilidades (introducción del virus desde focos activos europeos, la introducción deliberada, o que fuera transportado por actividades humanas), la hipótesis más probable sigue siendo la introducción accidental mediante residuos o restos de alimentos contaminados, la llamada “hipótesis del bocadillo”. El virus es muy resistente en materia orgánica y a bajas temperaturas, y así ha entrado el virus en Europa en varias oleadas en otras ocasiones.

El informe es preliminar y demuestra que es necesario continuar con la vigilancia epidemiológica, la caracterización molecular y la gestión integrada de la fauna silvestre para proteger las explotaciones porcinas y minimizar el impacto sanitario y socioeconómico.